Lorenzo Stella è nato a Roma nel 1968. Nel 1993 si è laureato con lode in Fisica e nel 1997 ha ricevuto il dottorato in Biofisica (Università di Roma La Sapienza). Ha lavorato anche presso la University of Illinois ed il Politecnico Federale di Zurigo ed è stato invitato come professore visitatore dall’Università di Strasburgo. Attualmente, è Professore Ordinario di Chimica Fisica presso il Dipartimento di Scienze e Tecnologie Chimiche dell’Università di Roma Tor Vergata. Ha ricevuto il premio “Lucio Senatore” della Società Chimica Italiana e il “Best Paper Award 2011” del J. Pept. Sci e nel 2016 è stato finalista per il premio Zervas della European Peptide Society. È membro dei comitati editoriali di J. Pept. Sci, J. Mol. Struct. Frontiers Mol. Biosci, Frontiers Biol. Chem. Ha fatto parte del Direttivo della Società Italiana di Biofisica Pura e Applicata (SIBPA) ed è stato segretario della Società Italiana Peptidi (ItPS) che ha contribuito a fondare.

La sua ricerca ha prodotto oltre 200 pubblicazioni, una domanda di brevetto ed ha ricevuto oltre 7000 citazioni, H=48.

La sua attività di ricerca è incentrata sullo studio della struttura, dinamica, interazioni e funzione biologica di peptidi e proteine, mediante l’utilizzo combinato di diverse tecniche spettroscopiche e metodi computazionali, in particolare la spettroscopia di fluorescenza e la dinamica molecolare. Negli ultimi anni si è dedicato alla caratterizzazione degli effetti strutturali, dinamici e funzionali di mutazioni patogene coinvolte nella leucemia e in diverse malattie genetiche. Complessi peptide/proteina sono coinvolti nel meccanismo molecolare di molte di queste patologie. Attualmente, il Prof. Stella sta lavorando su inibitori peptidici di queste interazioni come possibili nuovi farmaci.

Negli ultimi 15 anni ha contribuito a definire gli effetti strutturali e funzionali delle mutazioni di PTPN11 nel cancro e nelle RASopatie. Come coordinatore del progetto AIRC IG19171 2016 ha caratterizzato i determinanti strutturali della selettività del dominio N-SH2 della proteina SHP2 e sviluppato promettenti inibitori peptidici delle interazioni proteina-proteina di questa fosfatasi. Recentemente, è stata presentata una domanda di brevetto su queste molecole (102020000004849, 6/3/2020). Ha sviluppato anche inibitori delle interazioni VEGF/VEGFR e GST/JNK. Con i suoi studi computazionali ha contribuito all’identificazione dei geni e alla caratterizzazione delle mutazioni responsabili per le RASopatie, altre sindromi rare (FHEIG, Primrose, Ayme-Gripp, Myhre, and Zimmermann-Laband) e malattie, compresa la glomerulosclerosi focale e segmentale familare, da cui era affetto.

Un’altra importante linea di ricerca ha riguardato i peptidi di difesa dell’ospite, come possibili farmaci antibiotici e antitumorali. Come coordinatore locale di progetti nazionali (PRIN 2008, 2011, 2015) e come coordinatore di progetti internazionali con Corea e India, ha fornito un rilevante contributo alla determinazione del meccanismo d’azione e dei determinanti strutturali della selettività di queste molecole.